Direkter Leistungsvergleich eines bioinspirierten synthetischen Ni-Katalysators und einer [NiFe]-Hydrogenase, beide kovalent an eine Elektrode gebunden†
Wir danken Patricia Malkowski für die Aufreinigung der [NiFe]-Hydrogenase aus DvMF, Birgit Nöring für die technische Unterstützung und Adnan Sarfaz vom MPI für Eisenforschung für die XPS-Messungen. P.R., W.L. und O.R. danken der MPG und dem Exzellenzcluster RESOLV (EXC1069) der DFG für finanzielle Unterstützung. A.D. und W.J.S. danken für die finanzielle Unterstützung durch das Office of Science Early Career Research Program des US DOE, Office of Science, Office of BES. Das PNNL wird durch Battelle für das US-Energieministerium betrieben.
Abstract
Das aktive Zentrum von Hydrogenasen inspiriert die Entwicklung molekularer Katalysatoren zur Wasserstoffumsetzung. Ein direkter Vergleich zwischen diesen Katalysatoren und dem Enzym war jedoch bisher nicht möglich, weil verschiedene Techniken zur Bewertung der Katalysatoreigenschaften verwendet wurden. Dies macht es schwierig zu beurteilen, inwieweit die synthetisierten Katalysatoren in ihrer Leistung an das Enzym heranreichen. Hier vergleichen wir die katalytischen Eigenschaften von Ni[(PCy2NGly2)2]+2 mit denen der [NiFe]-Hydrogenase aus Desulfovibrio vulgaris. Beide wurden auf funktionalisierten Elektroden unter identischen Bedingungen immobilisiert. Das Enzym zeigt bei pH 7 eine höhere Aktivität, geringere Überspannung und eine bessere Stabilität, während bei niedrigem pH-Wert der molekulare Katalysator das Enzym in jeder Hinsicht übertrifft. Dieser erste direkte Vergleich gibt Auskunft über die Vor- und Nachteile der beiden Systeme und Hinweise auf eine mögliche Verwendung bioinspirierter Komplexe in Brennstoffzellen.
