Enantioselektive allylische Hydroxylierung von ω-Alkensäuren und -estern mittels der P450-BM3-Monooxygenase†
B.Sc. Katharina Neufeld
Institut für Bioorganische Chemie der Heinrich-Heine-Universität Düsseldorf im Forschungszentrum Jülich, Stetternicher Forst, Geb. 15.8, 52426 Jülich (Deutschland) http://www.iboc.uni-duesseldorf.de
Institut für Bio- und Geowissenschaften (IBG-1: Biotechnologie), Forschungszentrum Jülich, 52425 Jülich (Deutschland)
Search for more papers by this authorBirgit Henßen
Institut für Bioorganische Chemie der Heinrich-Heine-Universität Düsseldorf im Forschungszentrum Jülich, Stetternicher Forst, Geb. 15.8, 52426 Jülich (Deutschland) http://www.iboc.uni-duesseldorf.de
Institut für Bio- und Geowissenschaften (IBG-1: Biotechnologie), Forschungszentrum Jülich, 52425 Jülich (Deutschland)
Search for more papers by this authorCorresponding Author
Prof. Dr. Jörg Pietruszka
Institut für Bioorganische Chemie der Heinrich-Heine-Universität Düsseldorf im Forschungszentrum Jülich, Stetternicher Forst, Geb. 15.8, 52426 Jülich (Deutschland) http://www.iboc.uni-duesseldorf.de
Institut für Bio- und Geowissenschaften (IBG-1: Biotechnologie), Forschungszentrum Jülich, 52425 Jülich (Deutschland)
Institut für Bioorganische Chemie der Heinrich-Heine-Universität Düsseldorf im Forschungszentrum Jülich, Stetternicher Forst, Geb. 15.8, 52426 Jülich (Deutschland) http://www.iboc.uni-duesseldorf.deSearch for more papers by this authorB.Sc. Katharina Neufeld
Institut für Bioorganische Chemie der Heinrich-Heine-Universität Düsseldorf im Forschungszentrum Jülich, Stetternicher Forst, Geb. 15.8, 52426 Jülich (Deutschland) http://www.iboc.uni-duesseldorf.de
Institut für Bio- und Geowissenschaften (IBG-1: Biotechnologie), Forschungszentrum Jülich, 52425 Jülich (Deutschland)
Search for more papers by this authorBirgit Henßen
Institut für Bioorganische Chemie der Heinrich-Heine-Universität Düsseldorf im Forschungszentrum Jülich, Stetternicher Forst, Geb. 15.8, 52426 Jülich (Deutschland) http://www.iboc.uni-duesseldorf.de
Institut für Bio- und Geowissenschaften (IBG-1: Biotechnologie), Forschungszentrum Jülich, 52425 Jülich (Deutschland)
Search for more papers by this authorCorresponding Author
Prof. Dr. Jörg Pietruszka
Institut für Bioorganische Chemie der Heinrich-Heine-Universität Düsseldorf im Forschungszentrum Jülich, Stetternicher Forst, Geb. 15.8, 52426 Jülich (Deutschland) http://www.iboc.uni-duesseldorf.de
Institut für Bio- und Geowissenschaften (IBG-1: Biotechnologie), Forschungszentrum Jülich, 52425 Jülich (Deutschland)
Institut für Bioorganische Chemie der Heinrich-Heine-Universität Düsseldorf im Forschungszentrum Jülich, Stetternicher Forst, Geb. 15.8, 52426 Jülich (Deutschland) http://www.iboc.uni-duesseldorf.deSearch for more papers by this authorDiese Arbeit wurde vom Ministerium für Innovation, Wissenschaft und Forschung des Bundeslands Nordrhein-Westfalen und der Heinrich-Heine-Universität Düsseldorf (Stipendium für K.N. im Rahmen des CLIB Graduiertenclusters für Industrielle Biotechnologie) unterstützt. Wir danken Dr. Martina Bischop und Dr. Thomas Fischer für die Bereitstellung von Referenzverbindungen und Prof. Dr. Ulrich Schwaneberg für den Zugang zu P450-BM3-Plasmiden.
Abstract
Chirale Allylalkohole der ω-Alkensäuren und entsprechende Derivate sind essentielle Bausteine für die Synthese biologisch aktiver Verbindungen. Die direkte enantioselektive C-H-Oxidation von linearen terminalen Olefinen ermöglicht den effizientesten Zugang zu diesen Strukturen. Synthetische Methoden für diese Umsetzungen stehen jedoch nur begrenzt zur Verfügung und liefern unzureichende Selektivitäten. Hier wird ein enzymatischer Ansatz zu diesen interessanten Zielverbindungen mittels der P450-BM3-Monooxygenase vorgestellt, der allylische Hydroxylierungen mit hohen bis exzellenten Chemo- und Enantioselektivitäten ermöglicht.
Supporting Information
As a service to our authors and readers, this journal provides supporting information supplied by the authors. Such materials are peer reviewed and may be re-organized for online delivery, but are not copy-edited or typeset. Technical support issues arising from supporting information (other than missing files) should be addressed to the authors.
Filename | Description |
---|---|
ange_201403537_sm_miscellaneous_information.pdf5.6 MB | miscellaneous_information |
Please note: The publisher is not responsible for the content or functionality of any supporting information supplied by the authors. Any queries (other than missing content) should be directed to the corresponding author for the article.
References
- 1Ein allgemeiner Übersichtsartikel:
- 1aA. Lumbroso, M. L. Cooke, B. Breit, Angew. Chem. 2013, 125, 1942–1986;
10.1002/ange.201204579 Google ScholarAngew. Chem. Int. Ed. 2013, 52, 1890–1932; ausgewählte Beispiele für Dekanolide:
- 1bA. Evidente, A. Cimmino, A. Berestetskiy, A. Andolfi, A. Motta, J. Nat. Prod. 2008, 71, 1897–1901;
- 1cO. Yuzikhin, G. Mitina, A. Berestetskiy, J. Agric. Food Chem. 2007, 55, 7707–7711;
- 1dA. Evidente, A. Cimmino, A. Berestetskiy, G. Mitina, A. Andolfi, A. Motta, J. Nat. Prod. 2008, 71, 31–34;
- 1eA. Evidente, R. Lanzetta, R. Capasso, A. Andolfi, A. Bottalico, M. Vurro, M. C. Zonno, Phytochemistry 1995, 40, 1637–1641; für Oxylipine:
- 1fA. Benavides, A. Napolitano, C. Bassarello, V. Carbone, P. Gazzerro, A. Malfitano, P. Saggese, M. Bifulco, S. Piacente, C. Pizza, J. Nat. Prod. 2009, 72, 813–817;
- 1gT. Nagai, H. Kiyohara, K. Munakata, T. Shirahata, T. Sunazuka, Y. Harigaya, H. Yamada, Int. Immunopharmacol. 2002, 2, 1183–1193;
- 1hO. Papendorf, G. M. König, A. D. Wright, I. Chorus, A. Oberemm, J. Nat. Prod. 1997, 60, 1298–1300;
- 1iW. Herz, P. Kulanthaivel, Phytochemistry 1985, 24, 89–91;
- 1jJ. H. Cardellina, R. E. Moore, Tetrahedron 1980, 36, 993–996; für Iso- und Phytoprostane:
- 1kJ. D. Morrow, K. E. Hill, R. F. Burk, T. M. Nammour, K. F. Badr, L. J. Roberts, Proc. Natl. Acad. Sci. USA 1990, 87, 9383–9387;
- 1lM. J. Mueller, Curr. Opin. Plant Biol. 2004, 7, 441–448; für Leukotriene und Lipoxine:
- 1mB. Samuelsson, S.-E. Dahlén, J. Å. Lindgren, C. A. Rouzer, C. N. Serhan, Science 1987, 237, 1171–1176; für Pheromone:
- 1nR. Ikan, R. Gottlieb, E. D. Bergmann, J. Insect Physiol. 1969, 15, 1709–1712; weitere Beispiele:
- 1oM. D. Lewis, R. Menes, Tetrahedron Lett. 1987, 28, 5129–5132. Für eine anschauliche Übersicht ausgewählter Beispiele, siehe die Hintergrundinformationen: S8.
- 2Beispiele für Verwendung chiraler Ausgangsmaterialien:
- 2aJ. S. Yadav, N. M. Reddy, N. V. Rao, M. A. Rahman, A. R. Prasad, Helv. Chim. Acta 2012, 95, 227–234;
- 2bA. Kamal, P. V. Reddy, M. Balakrishna, S. Prabhakar, Lett. Org. Chem. 2011, 8, 143–149;
- 2cS. H. Jacobo, C.-T. Chang, G.-J. Lee, J. A. Lawson, W. S. Powell, D. Pratico, G. A. FitzGerald, J. Rokach, J. Org. Chem. 2006, 71, 1370–1379;
- 2dJ. Song, R. I. Hollingsworth, Tetrahedron: Asymmetry 2001, 12, 387–391; Beispiele für kinetische Racematspaltungen:
- 2eD. A. Kumar, H. M. Meshram, Synth. Commun. 2013, 43, 1145–1154;
- 2fW. Perlikowska, M. Mikolajczyk, Tetrahedron: Asymmetry 2011, 22, 1767–1771;
- 2gA. Miura, S. Kuwahara, Tetrahedron 2009, 65, 3364–3368;
- 2hP. S. Chowdhury, P. Gupta, P. Kumar, Tetrahedron Lett. 2009, 50, 7018–7020;
- 2iN. Jana, T. Mahapatra, S. Nanda, Tetrahedron: Asymmetry 2009, 20, 2622–2628; Beispiele für asymmetrische Transformationen:
- 2jS. Chatterjee, S. V. Kanojia, S. Chattopadhyay, A. Sharma, Tetrahedron: Asymmetry 2011, 22, 367–372;
- 2kJ. S. Yadav, R. Somaiah, K. Ravindar, L. Chandraiah, Tetrahedron Lett. 2008, 49, 2848–2850;
- 2lA. K. Perepogu, D. Raman, U. S. N. Murty, V. J. Rao, Bioorg. Chem. 2009, 37, 46–51;
- 2mD. K. Mohapatra, U. Dash, P. R. Naidu, J. S. Yadav, Synlett 2009, 2129–2132;
- 2nE. J. Corey, A. Guzman-Perez, S. E. Lazerwith, J. Am. Chem. Soc. 1997, 119, 11769–11776.
- 3
- 3aT. Fischer, J. Pietruszka, Adv. Synth. Catal. 2007, 349, 1533–1536;
- 3bT. Fischer, J. Pietruszka, Adv. Synth. Catal. 2012, 354, 2521–2530;
- 3cN. Hoffmann, J. Pietruszka, C. Söffing, Adv. Synth. Catal. 2012, 354, 959–963.
- 4
- 4aE. Roduner, W. Kaim, B. Sarkar, V. B. Urlacher, J. Pleiss, R. Gläser, W.-D. Einicke, G. A. Spenger, U. Beifuß, E. Klemm, C. Liebner, H. Hieronymus, S.-F. Hsu, B. Plietker, S. Laschat, ChemCatChem 2013, 5, 82–112;
- 4bM. Bischop, J. Pietruszka, Synlett 2011, 18, 2689–2692.
- 5R. Agudo, G.-D. Roiban, M. T. Reetz, ChemBioChem 2012, 13, 1465–1473.
- 6Y. Yang, J. Liu, Z. Li, Angew. Chem. 2014, 126, 3184–3188; Angew. Chem. Int. Ed. 2014, 53, 3120–3124.
- 7R. Giri, B.-F. Shi, K. M. Engle, N. Maugel, J.-Q. Yu, Chem. Soc. Rev. 2009, 38, 3242–3272.
- 8D. J. Covell, M. C. White, Angew. Chem. 2008, 120, 6548–6551;
10.1002/ange.200802106 Google ScholarAngew. Chem. Int. Ed. 2008, 47, 6448–6451.
- 9Aktuelle Übersichtsartikel:
- 9aC. J. C. Whitehouse, S. G. Bell, L.-L. Wong, Chem. Soc. Rev. 2012, 41, 1218–1260;
- 9bG. Di Nardo, G. Gilardi, Int. J. Mol. Sci. 2012, 13, 15901–15924;
- 9cS. T. Jung, R. Lauchli, F. H. Arnold, Curr. Opin. Biotechnol. 2011, 22, 1–9;
- 9dJ. C. Lewis, F. H. Arnold, Chimia 2009, 63, 309–312;
- 9eS. Eiben, L. Kaysser, S. Maurer, K. Kühnel, V. B. Urlacher, R. D. Schmid, J. Biotechnol. 2006, 124, 662–669.
- 10
- 10aS. Pflug, S. M. Richter, V. B. Urlacher, J. Biotechnol. 2007, 129, 481–488;
- 10bU. Schwaneberg, A. Sprauer, C. Schmidt-Dannert, R. D. Schmid, J. Chromatogr. A 1999, 848, 149–159.
- 11A. W. Munro, D. G. Leys, K. J. McLean, K. R. Marshall, T. W. B. Ost, S. Daff, C. S. Miles, S. K. Chapman, D. A. Lysek, C. C. Moser, C. C. Page, P. L. Dutton, Trends Biochem. Sci. 2002, 27, 250–257
- 12M. W. Peters, P. Meinhold, A. Glieder, F. H. Arnold, J. Am. Chem. Soc. 2003, 125, 13442–13450.
- 13
- 13aN. Shirane, Z. Sui, J. A. Peterson, P. R. Ortiz de Montellano, Biochemistry 1993, 32, 13732–13741;
- 13bE. T. Farinas, M. Alcalde, F. Arnold, Tetrahedron 2004, 60, 525–528;
- 13cX. Chen, Z. Su, J. H. Horner, M. Newcomb, Org. Biomol. Chem. 2011, 9, 7427–7433.
- 14
- 14aD. J. Covell, M. C. White, Tetrahedron 2013, 69, 7771–7778;
- 14bB. Zhang, S.-F. Zhu, Q.-L. Zhou, Tetrahedron Lett. 2013, 54, 2665–2668;
- 14cLit. [8], zit. Lit.
- 15
- 15aQ.-S. Li, U. Schwaneberg, P. Fischer, R. D. Schmid, Chem. Eur. J. 2000, 6, 1531–1536;
10.1002/(SICI)1521-3765(20000502)6:9<1531::AID-CHEM1531>3.0.CO;2-D CAS PubMed Web of Science® Google Scholar
- 15bQ.-S. Li, U. Schwaneberg, M. Fischer, J. Schmitt, J. Pleiss, S. Lutz-Wahl, R. D. Schmid, Biochim. Biophys. Acta Protein Struct. Mol. Enzymol. 2001, 1545, 114–121.
- 16
- 16aM. Utaka, H. Watabu, A. Takeda, J. Org. Chem. 1987, 52, 4363–4368;
- 16bC. Romero-Guido, I. Belo, T. M. N. Ta, L. Cao-Hoang, M. Alchihab, N. Gomes, P. Thonart, J. A. Teixeira, J. Destain, Y. Waché, Appl. Microbiol. Biotechnol. 2011, 89, 535–547;
- 16cref. [2c].
- 17K. Neufeld, J. Marienhagen, U. Schwaneberg, J. Pietruszka, Green Chem. 2013, 15, 2408–2421.
- 18D. Roccatano, T. S. Wong, U. Schwaneberg, M. Zacharia, Biopolymers 2006, 83, 467–476.
Citing Literature
This is the
German version
of Angewandte Chemie.
Note for articles published since 1962:
Do not cite this version alone.
Take me to the International Edition version with citable page numbers, DOI, and citation export.
We apologize for the inconvenience.