Volume 34, Issue 4 pp. 129-133
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Polystyrolgebundene Glucoamylase: Kinetisches Verhalten des Enzyms aus Endomycopsis bispora gegenüber technischen Substratlösungen

Dr. J. Fischer

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Dr. J. Fischer

Gatersleben und Halle

J. Fischer, Sektion Biowissenschaften, WB Biochemie, Martin-Luther-Universität Halle, Domplatz 1, DDR-4020 Halle, und Zentralinstitut für Genetik und Kulturpflanzenforschung der AdW der DDR, Gatersleben

W. Hettwer, Ingenieurhochschule Köthen

H.-W. Mansfeld, Ingenieurhochschule Köthen

G. Wahl, VEB Maisan, Barby

A. Schellenberger, Sektion Biowissenschaften, WB Biochemie, Martin-Luther-Universität Halle

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Dipl.-Biochem. W. Hettwer

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Köthen

J. Fischer, Sektion Biowissenschaften, WB Biochemie, Martin-Luther-Universität Halle, Domplatz 1, DDR-4020 Halle, und Zentralinstitut für Genetik und Kulturpflanzenforschung der AdW der DDR, Gatersleben

W. Hettwer, Ingenieurhochschule Köthen

H.-W. Mansfeld, Ingenieurhochschule Köthen

G. Wahl, VEB Maisan, Barby

A. Schellenberger, Sektion Biowissenschaften, WB Biochemie, Martin-Luther-Universität Halle

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H.-W. Mansfeld

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J. Fischer, Sektion Biowissenschaften, WB Biochemie, Martin-Luther-Universität Halle, Domplatz 1, DDR-4020 Halle, und Zentralinstitut für Genetik und Kulturpflanzenforschung der AdW der DDR, Gatersleben

W. Hettwer, Ingenieurhochschule Köthen

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G. Wahl

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G. Wahl

Barby

J. Fischer, Sektion Biowissenschaften, WB Biochemie, Martin-Luther-Universität Halle, Domplatz 1, DDR-4020 Halle, und Zentralinstitut für Genetik und Kulturpflanzenforschung der AdW der DDR, Gatersleben

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A. Schellenberger, Sektion Biowissenschaften, WB Biochemie, Martin-Luther-Universität Halle

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Prof. Dr. A. Schellenberger

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Prof. Dr. A. Schellenberger

Halle

J. Fischer, Sektion Biowissenschaften, WB Biochemie, Martin-Luther-Universität Halle, Domplatz 1, DDR-4020 Halle, und Zentralinstitut für Genetik und Kulturpflanzenforschung der AdW der DDR, Gatersleben

W. Hettwer, Ingenieurhochschule Köthen

H.-W. Mansfeld, Ingenieurhochschule Köthen

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A. Schellenberger, Sektion Biowissenschaften, WB Biochemie, Martin-Luther-Universität Halle

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First published: 1982
Citations: 7

Abstract

de

Glucoamylase aus Endomycopsis bispora wurde durch Glutar aldehyd kovalent an makroporöses Poly(ethylendiaminomethylstyrol) gebunden. Das Verhalten dieses Enzymderivates wurde im Rühr- und Kolonnenreaktor gegenüber säureverflüssigter Maisstärke (DE = 20,8%; DX = 4,5%)als Substrat kinetisch charakterisiert. Darüber hinaus wurden Reaktorgeometrie und Enzymharzmenge in der Reaktionssäule variiert und an Hand von experimentellen und berechneten Daten verschiedene Einflußgrößen bei der heterogenen Enzymreaktion diskutiert. Auf Grund der hohen spezifischen und relativen Aktivität und der günstigen mechanischen und hydrodynamischen Eigenschaften des Trägermaterials ist Polystyrol-Glucoamylase für die technische Stärkeverzuckerung interessant.

Abstract

en

Polystyrene-bound Glucoamylase: Kinetic Behaviour of the Enzyme from Endomycopsis bispora Towards Technical Substrates.

Glucoamylase from Endomycopsis bispora was covalently bound by glutaraldehyde to macroporous poly(ethylenediaminomethyl styrene). The kinetics of this enzyme derivative towards acid-liquified maize starch (DE = 20,8%; DX = 4,5%) were studied in the batch and column reactor. In addition, the reactor dimension and the amount of immobilized enzyme were varied. Several parameters affecting the heterogeneous enzyme reaction were discussed using experimental and calculated data. Due to the high specific and relative activity and the favourable mechanical and hydrodynamic properties of the support, polystyrene-glucoamylase is interesting for the technical starch hydrolysis.

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