Volume 119, Issue 4 pp. 536-542
Zuschrift

Photoswitching of the Fluorescent Protein asFP595: Mechanism, Proton Pathways, and Absorption Spectra

Lars V. Schäfer

Lars V. Schäfer

Abteilung für theoretische und computergestützte Biophysik, Max-Planck-Institut für Biophysikalische Chemie, Am Fassberg 11, 37077 Göttingen, Germany, Fax: (+49) 551-201-2302

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Gerrit Groenhof Dr.

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Astrid R. Klingen

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Abteilung Strukturbiologie/Bioinformatik, Universität Bayreuth, Universitätsstrasse 30, 95447 Bayreuth, Germany

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G. Matthias Ullmann Prof. Dr.

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Martial Boggio-Pasqua Dr.

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Department of Chemistry, Imperial College London, London SW7 2AZ, UK

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Helmut Grubmüller Prof. Dr.

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Abteilung für theoretische und computergestützte Biophysik, Max-Planck-Institut für Biophysikalische Chemie, Am Fassberg 11, 37077 Göttingen, Germany, Fax: (+49) 551-201-2302

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First published: 10 January 2007
Citations: 27

We thank Martin Andresen, Christian Eggeling, Stefan Hell, Stefan Jakobs, Andre Stiel, and Markus Wahl for kindly providing us with the mutant asFP595 structures prior to publication and for stimulating discussions. A.R.K. and L.V.S. thank the Boehringer Ingelheim Fonds for PhD scholarships. We thank Martin Stumpe for his help with the frontispiece.

Graphical Abstract

Molekularer Lichtschalter: Am Ein-/Ausschalten der Fluoreszenz des Proteins asFP595 ist eine trans-cis-Isomerisierung beteiligt (siehe Schema). Quantenmechanische und klassische Simulationen erhellen die spektroskopischen Eigenschaften von asFP595 und verschaffen einen genauen Einblick in den Photoschaltmechanismus. Der trans-cis-Konformationswechsel löst eine Protonentransferkaskade zwischen dem Chromophor und benachbarten Aminosäuren aus.

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