Durch einen μ-Oxodieisen(III)-Komplex katalysierte Hydroxylierung eines Arylliganden mit H2O2 und O2
Dr. Stéphane Ménage
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Ein hervorragendes Enzymmodell, z.B. für Methan-Monooxygenase und Ribonucleotid-Reduktase, ist der Acetato- und Oxo-verbrückte Dieisenkomplex 1. Mit H2O2 oder mit O2 in Gegenwart von Ascorbat wird einer der Benzolreste zum Phenol hydroxyliert, das dann unter Bildung eines einkernigen Komplexes das Metallzentrum koordiniert.
References
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- 16 Ein Analogon des Komplexes 2, [FeIII(L′H2O)] (L′ = N-(2-Hydroxybenzyl)-N-(benzyl)ethylendiamin-N,N′-diessigsäure) wurde als Pulver mit ähnlichen spektroskopischen Eigenschaften isoliert und gab eine korrekte Elementaranalyse. Ein High-spin-Eisen-EPR-Signal wurde beobachtet, und bei 520 nm (1500) trat im Elektronenspektrum eine Phenolato ∼ FeIII-Charge-Transfer-Bande auf. Elementaranalyse von [Fe(L″)(H2O)] ∼ 1.5 H2O (%): ber. für FeC20H26N2O7.5 (Mr = 470.1): 51.10, H 5.53, N 5.96, Fe 11.88; gef. 51.23, H 5.43, N 6.05, Fe 12.00.
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