Zur Struktur des helicalen N-Terminus im Alamethicin – α-Helix oder 310-Helix?†
Dipl.-Chem. Thomas Butters
Institut für Organische Chemie der Universität Auf der Morgenstelle 18, D-7400 Tübingen
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Institut für Organische Chemie der Universität Auf der Morgenstelle 18, D-7400 Tübingen
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Prof. Dr. Günther Jung
Institut für Organische Chemie der Universität Auf der Morgenstelle 18, D-7400 Tübingen
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Institut für Organische Chemie der Universität Auf der Morgenstelle 18, D-7400 Tübingen
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Institut für Organische Chemie der Universität Auf der Morgenstelle 18, D-7400 Tübingen
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Anorganisch-chemisches Institut der Universität Tammannstraße 4, D-3400 Göttingen
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Doz. Dr. Werner Winter
Institut für Organische Chemie der Universität Auf der Morgenstelle 18, D-7400 Tübingen
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Institut für Organische Chemie der Universität Auf der Morgenstelle 18, D-7400 TübingenSearch for more papers by this authorDiese Arbeit wurde von der Deutschen Forschungsgemeinschaft und dem Fonds der Chemischen Industrie unterstützt.
Abstract
Die Kristallstruktur des helicalen Undecapeptids (1), eines Modells der N-terminalen Alamethicin-Helix, macht wahrscheinlich, daß in den Antibiotica Alamethicin, Trichotoxin und Suzukacillin keine 310-, sondern eine α-Helix-Konformation vorliegt. Die neun N-terminalen Aminosäuren von (1) sind Teil einer α-Helix. Boc-L-Ala1-Aib2-Ala3-Aib4-Ala5-Glu(OBzl)6-Ala7-Aib8-Ala9-Aib10-Ala11-OMe (1).
References
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- 7 NONIUS CAD4, Datensätze mit MoKα- sowie mit CuKα-Strahlung (Graphitmonochromator) bei −130°C (Mo) und Raumtemperatur (Cu). Die beste Auflösung wurde mit einem Raumtemperatur-Cu-Datensatz erreicht, und nur mit diesen Daten gelang die Lösung des Phasenproblems. Abb. 1 und die Zellkonstanten a = 10.702(1), b = 24.225(3), c = 13.817(1) Å, β= 96.11(6)° beziehen sich ebenfalls auf diesen Datensatz.
- 8 G. M. Sheldrick, 1981, noch unveröffentlicht.
- 9 β-Turn (‘β-Bend’) ist ein durch H-Brücken stabilisierter Knick in einer Peptidkette.
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