Zum Katalysemechanismus der metallfreien Hydrogenase aus methanogenen Archaea: gegensätzliche Stereospezifität von katalysierter und nichtkatalysierter Reaktion
Bernhard H. Geierstanger
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Durch Aktivierung des Acceptors katalysiert die metallfreie Hydrogenase aus Archaebakterien die Reduktion von Methenyltetrahydromethanopterin mit H2. Die NMR-spektroskopische Untersuchung des Wasserstoffacceptors in Lösung und die Stereoselektivitäten von katalysierter und nichtkatalysierter Reaktion weisen darauf hin, daß nach der enzymatischen Reaktion das Hydrogenierungsprodukt in einer Konformation vorliegt, die gegenüber der in wäßriger Lösung eingenommenen eine höhere Energie aufweist. Die aus diesem Grund erleichterte Dissoziation des Reaktionsprodukts vom Enzym wirkt einer Produktinhibierung entgegen.
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