ChemInform Abstract: MIT BORFLUORID GESAETTIGTE AMEISENSAEURE ALS REAGENS FUER DIE ACYLUMLAGERUNG VON PROTEINEN
Abstract
Es wurden verschiedene saure Reagentien untersucht, die eine möglichst quantitative N-O-Acylwanderung in Peptiden und Proteinen hervorrufen, dadurch eine gezielte Spaltung von Protein- und Peptidketten neben Threonin- und Serin-Resten ermöglichen und eine bequeme und umfassende Anwendung bei verschiedenen Proteinen und Peptiden gestatten.
ChemInform Abstract
Es wurden verschiedene saure Reagentien untersucht, die eine möglichst quantitative N-O-Acylwanderung in Peptiden und Proteinen hervorrufen, dadurch eine gezielte Spaltung von Protein- und Peptidketten neben Threonin- und Serin-Resten ermöglichen und eine bequeme und umfassende Anwendung bei verschiedenen Proteinen und Peptiden gestatten. Glycylserin (I) und Glycylthreonin (III) konnten durch Behandlung mit wasserfreier Ameisensäure, die mit Borfluorid gesättigt war, bei 50°C innerhalb von 18 - 24 Stdn. in einer Ausbeute von 95 - 100% ohne wesentliche Nebenreaktionen in die O-Acylverbindungen (II) und (IV) umgewandelt werden, wobei die Umlagerung bei Threonin schneller verlief als bei dem Serin-Derivat. Die Brauchbarkeit der Methode wurde an Clupein nachgewiesen.
