Festkörper-NMR-Spektroskopie mit Protonendetektion an fibrillären Proteinen und Membranproteinen†
Dr. Rasmus Linser
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Leibniz-Institut für Molekulare Pharmakologie (FMP), Robert-Rössle-Straße 10, 13125 Berlin-Buch (Deutschland)Search for more papers by this authorWir danken Clemens Glaubitz, Frankfurt/Main, für Messzeit am 850-MHz-Spektrometer. Dieses Projekt wurde durch die Leibniz-Gemeinschaft und die DFG (Re1435, SFB449, SFB740) unterstützt. R.L. ist als Kekulé-Stipendiat vom Verband der Chemischen Industrie (VCI) finanziell unterstützt worden.
Graphical Abstract
Die strukturelle Charakterisierung von unlöslichen Proteinen stützt sich auf Festkörper-NMR-Spektroskopie. Versuche mit Perdeuterierung und partiellem Rückaustausch, wie sie schon für kristalline Modellproteine vorgeschlagen wurden, erwiesen sich nun auch als vorteilhaft zur Detektion von Protonen in heterogenen Systemen wie Fibrillen, die aus dem Alzheimer'schen β-Amyloidpeptid Aβ40 gebildet werden, das β-Fass-Membranprotein OmpG und das α-helikale Membranprotein Bakteriorhodopsin.
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